Книги
чёрным по белому
Главное меню
Главная О нас Добавить материал Поиск по сайту Карта книг Карта сайта
Книги
Археология Архитектура Бизнес Биология Ветеринария Военная промышленность География Геология Гороскоп Дизайн Журналы Инженерия Информационные ресурсы Искусство История Компьютерная литература Криптология Кулинария Культура Лингвистика Математика Медицина Менеджмент Металлургия Минералогия Музыка Научная литература Нумизматика Образование Охота Педагогика Политика Промышленные производства Психология Путеводители Религия Рыбалка Садоводство Саморазвитие Семиотика Социология Спорт Столярное дело Строительство Техника Туризм Фантастика Физика Футурология Химия Художественная литература Экология Экономика Электроника Энергетика Этика Юриспруденция
Новые книги
Цуканов Б.И. "Время в психике человека" (Медицина)

Суворов С. "Танк Т-64. Первенец танков 2-го поколения " (Военная промышленность)

Нестеров В.А. "Основы проэктирования ракет класса воздух- воздух и авиационных катапульных установок для них" (Военная промышленность)

Фогль Б. "101 вопрос, который задала бы ваша кошка своему ветеринару если бы умела говорить" (Ветеринария)

Яблоков Н.П. "Криминалистика" (Юриспруденция)
Реклама

Супрамолекулярная химия - Стид Дж.В.

Стид Дж.В., Этвуд Дж.Л. Супрамолекулярная химия — М.: Академкнига, 2007. — 480 c.
ISBN 978-5-94628-305-2
Скачать (прямая ссылка): supramolekulyarnayahimiyat12007.djvu
Предыдущая << 1 .. 20 21 22 23 24 25 < 26 > 27 28 29 30 31 32 .. 156 >> Следующая


Atwood J.L. Diffraction studies of supramolecular compounds 11 Physical supramolecular chemistry/ Ed. L.Echegoyen, A.E.Kaifer. Amsterdam: Kluwer, 1996. P. 261—272.

Hope H. X-ray crystallography: A fast, first resort analytical tool // Progr. Inorg. Chem. / Ed. K.D.Karlin. Chichester: J. Wiley, 1994. Vol.41. P. 1-19.
2. Супрамолекулярная химия жизни

Несмотря на важность, механизм транспорта катионов ионофорами через последовательные десольватацию — комплексообразование — транспорт — декомп-лексообразование слишком медленный для генерации нервных импульсов. Напротив, проход ионов через ионные каналы приводит к транспорту со скоростью, близкой к диффузионному пределу (~108 ионов через канал в секунду). РСА-исследова-ние К+-каналов в микроорганизме Streptomyces lividans (D. Doyle et а!., 1998) позволило выявить причины как необычайно высокой скорости пропускания ионов, так и огромной селективности канала, необходимой для жизнедеятельности организма, в случае K+ (105) по сравнению с Na+ (рис. 2.7). Оба конца ионного канала окружены отрицательно заряженными аминокислотными остатками, которые обеспечивают увеличение локальной концентрации катионов. Большинство пор состоит из широкого туннеля длиной 18 А, открывающегося в центральную полость диаметром ~10 А в центре поры. Катионы калия могут пересекать и туннель, и полость без потери своей гидратноР сферы. Поэтому предположили, что большая центральная полость выдерживает электростатическую дестабилизацию, возникающую из-за низкой диэлектрической постоянной бислоя, благодаря сольватной оболочке иона, состоящей из поляризуемых молекул воды. Затем пора сужается в фильтр селективности, предорганизованный полярными карбонильными атомами кислорода, предварительно расположенными так, чтобы связать ион металла радиуса K+. Рубидий, будучи лишь чуть больше, чем калий (см. Дополнение 3.2), также легко проходит через канал. Важно отметить, что кольцо центров связывания поры при этом удерживается открытым по типу «нагруженной пружины» за счет арильных фрагментов остатков триптофанила и тирозила, расположенных наподобие

Рис. 2.7. Стереоизображение кристаллической структуры К+-канала Streptomyces lividans. Плотность отрицательного заряда на верхнем и нижнем концах канала очень велика, тогда как гидрофобные боковые цепи аминокислот расположены в центральной части канала. На внешней поверхности структуры находятся положительно заряженные области, сферы представляют собой ионы K+. (Воспроизведено с разрешения MacKinnon, 1998)
2.1. Катионы щелочных металлов в биохимии

манжеты фильтра селективности (Дополнение 9.1 о структурах аминокислот). В результате пора не может сжаться до такой степени, чтобы связать Na+. Это объясняет селективность рассмотренного канала.

Структура Na+/K+-ATPa3bi, фермента, отвечающего за поддержание Na+/K+-неравновесности в большинстве эукариотических организмов, не известна. Действительно, фермент трудно получить в чистом виде, поскольку он связан в мембране и имеет большую молекулярную массу (294 кДа). Известно, что он состоит из двух пар большого (а) и малого (P) пептидов, т.е. (оф)2. Каждая оф-пара активна. Р-Пеп-тид - это гликопептид с молекулярной массой -50 ООО Да и его роль не ясна; а-пеп-тид — это пронизывающий мембрану белок с молекулярной массой 100 ООО Да, существующий в различных конформациях в присутствии Na+ (конформация E1) или K+ (E2). Он вовлекается в №+-зависимое фосфорилирование Р-карбоксильной группы остатка аспарагиновой кислоты, причем этот процесс требует присутствия Mg2+. Напротив, для потери фосфата нужен K+. Суммарный процесс выглядит следующим образом:

Mg2+

3Na+c 2К+С + ATP4" + H2O-------> 3Na+c + 2К+ + ADP3“ + HPO2" + H+ (2.1)

(/с — внутриклеточный, ес — внеклеточный).

Механизм энзимного действия АТРазы, без учета ее транспортной функции, может быть представлен так, как изображено на схеме 2.2.

Фосфорилированный фермент

ATP+ E

Na*, Mg3*

E1ATP -------- 6 E1PADP

Конформационное

изменение

ATP

E1P+ ADP

Конформационное

изменение

Дефосфорилирование,катализируемое K+

P1 + E2K ¦=--------—¦¦¦........2

P1 -Неорганический фосфат (H2PO*-)

Схема 2.2. Механизм ферментативного действия АТРазы

Следовательно, работа системы включает стадию фосфорилирования, сокатали-зируемую Na+/Mg2+, и стадию дефосфорилирования, катализируемую K+. Каждая ступень фосфорилирование/дефосфорилирование включает «псевдоротацию» пятикоординационного интермедиата, стабилизированного Mg2+, что приводит к транспорту катионов щелочных металлов. Способность ферментов переносить катионы металлов — прямой результат ферментативной реакционной способности белков. Предполагается, что существует три связывающих центра с большим сродством к Na+ и два — со сродством к K+. При обработке мембранно-связанного а-пептида трипсином (который катализирует гидролиз внемембранного белка) и
76

2. Супрамолекулярная химия жизни

Рис. 2.8. Три спирали, пронизывающие мембрану в Иа+/К+-АТРазе, переносят Na+, тогда как K+ переносится между ними, чем и объясняется наблюдаемая стехиометрия 3:2
Предыдущая << 1 .. 20 21 22 23 24 25 < 26 > 27 28 29 30 31 32 .. 156 >> Следующая